Streptavidin ist ein Protein aus den Bakterien Streptomyces avidinii und Streptomyces lavendulae. Es bindet hochaffin Biotin (Vitamin H). Aufgrund der außergewöhnlichen Bindeeigenschaften ist es von großer Relevanz für ein breites molekulares Methodenspektrum und findet z.B. Anwendung in der Proteinreinigung, der Genomsequenzierung und der molekularen Diagnostik. Die Nutzung der Biotin-Streptavidin-Wechselwirkung ermöglicht beispielsweise in vielen Fällen den Ersatz radioaktiver Nachweismethoden durch den Einsatz von Fluoreszenzmarkern.

Die Produktion und Reinigung des Proteins weisen jedoch eklatante Mängel auf, was zu einem hohen Marktpreis von Streptavidin führt. Momentane Produktionsprozesse führen zu verhältnismäßig geringen Produktkonzentrationen. Dies liegt darin begründet, dass der Biomasseaufwuchs der Ursprungsorganismen aufgrund ihrer pilzartigen Morphologie sehr langsam erfolgt, was die Prozesslaufzeit negativ beeinflusst. Heterologe Expressionssysteme werden hingegen stark durch die Toxizität des Proteins bei intrazellulärer Akkumulation limitiert. Dahingegen beruht das gängige Reinigungsverfahren, die Affinitätschromatographie an Iminobiotin, auf einem sehr kostspieligen Reinigungsmaterial.

Mit diesem Promotionsprojekt sollen daher Organismen erzeugt und Verfahren entwickelt werden, die Lösungsansätze für beide Probleme in Aussicht stellen.

 
Kugelmycel von Streptomyces avidinii in Suspensionskultur, 100x vergrößert